蛋白质二级结构分析，蛋白质二级结构名词解释

大家好，今天小编关注到一个比较有意思的话题，就是关于蛋白质二级结构分析的问题，于是小编就整理了4个相关介绍蛋白质二级结构分析的解答，让我们一起看看吧。

蛋白质的二级结构的主要形式是？

蛋白质二级结构有α-螺旋，β-折叠，无规卷曲，和U型回折（β-转角）。

主要特征有：

α-螺旋：多肽链盘绕形成右手螺旋，每圈含3.6氨基酸残基，螺距0.54nm,相邻两圈螺旋间形成氢键且与螺旋长轴平行。

β-折叠：多肽链相对伸展，肽单元折叠成锯齿状，两条以上肽链顺向或反向平行排列，通过氢键联系成片层结构。

β-转角：发生在多肽链进行180度转折处，由4个氨基酸构成，氢键维系。

无规卷曲；无确定规律的肽段。

蛋白质二级结构的基本类型有哪些？主要形式是什么？

α-螺旋、β-折叠、β-转角等

蛋白质二级结构（secondary structure of protein）指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。

α-螺旋(α-helix)

蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

螺旋的半径为0.23nm。

α-螺旋 黄色部分为氢键

β-折叠(β-sheet)

是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。

β-转角(β-turn)

多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

简述蛋白质空间结构层次？

蛋白质的空间结构包括:

①蛋白质的二级结构:蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构,但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容,蛋白质的二级结构主要包括:α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等几种类型。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。

②蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布,也就是一条多肽链的完整的三维结构。维系三级结构的化学键主要是非共价键(次级键),如疏水键、氢键、盐键、范德华力等,但也有共价键,如二硫键等。

③蛋白质的四级结构:就是指蛋白质分子中亚基的立体排布,亚基间的相互作用与接触部分的布局。维系蛋白质四级结构的氢键、盐键、范德华力、疏水键等非共价键。

蛋白质结构的计算规律？

关于蛋白质结构的计算规律，通常是指通过物理和生物信息学方法预测蛋白质的三维结构。常用的计算方法包括：

1. 同源建模（Homology modeling）：如果已知一个与目标蛋白质具有相似结构和功能的蛋白质结构，可以通过同源建模的方法预测目标蛋白质的结构。基本原理是通过序列比对，将同源蛋白的结构信息转移到目标蛋白质上。

2. folkner预测（Folding prediction）：通过能量优化算法，模拟蛋白质从线性氨基酸序列折叠成三维结构的过程。折叠预测的方法包括能量最小化、分子动力学模拟等。

3. 结合实验数据预测（Experimental data-based prediction）：结合如X射线晶体学、核磁共振等实验数据，通过建模方法预测蛋白质结构。

计算蛋白质结构的方法在不断发展，但目前尚无统一的计算规律。不同方法有其特点和适用场景，需要根据具体的蛋白质序列和结构特征选择合适的方法。

到此，以上就是小编对于蛋白质二级结构分析的问题就介绍到这了，希望介绍关于蛋白质二级结构分析的4点解答对大家有用。