蛋白质糖基化修饰,蛋白质糖基化修饰中N连接和O连接主要区别是
大家好,今天小编关注到一个比较有意思的话题,就是关于蛋白质糖基化修饰的问题,于是小编就整理了3个相关介绍蛋白质糖基化修饰的解答,让我们一起看看吧。
为什么要进行蛋白质的修饰与改造?
前体蛋白是没有活性的,常常要进行一个系列的翻译后加工,才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的,一般分为四种。
一、N-端f-Met或Met的切除
原核生物的肽链,其N-端不保留fMet,大约半数蛋白由脱甲酰酶除去甲酰基,留下Met作为第一个氨基酸;在原核及真核细胞中fMet或者Met一般都要被除去,此是由氨肽酶水解来完成的。水解的过程有时发生肽链合成的过程中,有时在肽链从核糖体上释放以后。
二、二硫键的形成
两个半胱氨酸相距较远硫氢基可以氧化成二硫键,产生mRNA中没有相应密码子的胱氨酸。
三、化学修饰
化学修饰的类型也很多,包括磷酸化(如核糖体蛋白的Ser,Tyr和Trp残基常被磷酸化);糖基化(如各种糖蛋白);甲基化(如组蛋白,肌蛋白),乙基化(如组蛋白),羟基化(如胶原蛋白),还有各种辅基如大卟啉环结合在叶绿蛋白和血红蛋白上。
四、剪切
原核生物和真核生物很多的前体蛋白要经过剪切后方可成为成熟的蛋白。在真核生物中,最有名的例子是高等生物的胰岛素。
糖基化指的是什么?
糖基化是指碳水化合物(或"糖"),即糖基供体,与另一分子(糖基受体)的羟基或其他官能团相连,以形成糖共轭物的反应。
在生物学中(但并不总是在化学中),糖基化通常指的是酶催化的反应,而糖化(也有"非酶促糖化"和"非酶促糖基化")可能指的是非酶促反应(尽管在实践中,"糖化"通常更具体地指的是Maillard型反应)。糖基化是一种共同翻译和翻译后修饰的形式。糖类在膜和分泌蛋白中发挥着各种结构和功能作用。大多数在粗面内质网中合成的蛋白质都要经过糖基化。
糖基化也存在于细胞质和细胞核中的O-GlcNAc修饰。
糖基化是在酶的控制下,蛋白质或脂质附加上糖类的过程。
此过程为四中共转移(co-translational)与后转移修饰的步骤之一,发生于内质网。蛋白质经过糖基化作用之后,可形成糖蛋白。
根据糖苷链类型,蛋白质糖基化可以分为四类,即以丝氨酸、苏氨酸、羟赖氨酸和羟脯氨酸的轻基为连接点,形成-0-糖昔键型;以天冬酞胺的酚胺基、N一末端氨基酸的 α - 氨基以及赖氨酸或精氨酸的ω - 氨基为连接点,形成-N-糖昔键型;以天冬氨酸或谷氨酸的游离梭基为连接点,形成醋糖昔键型以及以半胧氨酸为连接点的糖肤键。
糖基化反应原理?
糖基化是在酶的控制下,蛋白质或脂质附加上糖类的过程,起始于内质网,结束于高尔基体。在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质,和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键。蛋白质经过糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用,有调节蛋白质功能作用。
过程
N-连接的糖链合成起始于内质网,完成于高尔基体。在内质网形成的糖蛋白具有相似的糖链,由Cis面进入高尔基体后,在各膜囊之间的转运过程中,发生了一系列有序的加工和修饰,原来糖链中的大部分甘露糖被切除,但又被多种糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子,形成了结构各异的寡糖链。糖蛋白的空间结构决定了它可以和那一种糖基转移酶结合,发生特定的糖基化修饰。
许多糖蛋白同时具有N-连接的糖链和O-连接的糖链。O-连接的糖基化在高尔基体中进行,通常第一个连接上去的糖单元是N-乙酰半乳糖,连接的部位为Ser、Thr和Hyp的羟基,然后逐次将糖基转移到上去形成寡糖链,糖的供体同样为核苷糖,如UDP-半乳糖。糖基化的结果使不同的蛋白质打上不同的标记,改变多肽的构象和增加蛋白质的稳定性。
在高尔基体上还可以将一至多个氨基聚糖链通过木糖安装在核心蛋白的丝氨酸残基上,形成蛋白聚糖。这类蛋白有些被分泌到细胞外形成细胞外基质或粘液层,有些锚定在膜上。
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