蛋白质翻译后修饰的方式，蛋白质翻译后修饰的方式有哪些

大家好，今天小编关注到一个比较有意思的话题，就是关于蛋白质翻译后修饰的方式的问题，于是小编就整理了4个相关介绍蛋白质翻译后修饰的方式的解答，让我们一起看看吧。

蛋白质共价修饰的方法？

共价修饰

许多的蛋白质可以进行不同的类型化学基团的共价修饰，修饰后可以表现为激活状态，也可以表现为失活状态。

（1）磷酸化：

磷酸化多发生在多肽链丝氨酸，苏氨酸的羟基上，偶尔也发生在酪氨酸残基上，这种磷酸化的过程受细胞内一种蛋白激酶催化，磷酸化后的蛋白质可以增加或降低它们的活性，例如：促进糖原分解的磷酸化酶，无活性的磷酸化酶b经磷酸化以后，变居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I经磷酸化以后变成无活性的糖原合成酶D，共同调节糖元的合成与分介。

（2）糖基化：

质膜蛋白质和许多分泌性蛋白质都具有糖链，这些寡糖链结合在丝氨酸或苏氨酸的羟基上，例如红细胞膜上的ABO血型决定簇。也可以与天门冬酰胺连接。这些寡糖链是在内质网或高尔基氏体中加入的。

sanger最大贡献是发明了独特的蛋白质？

英国生物化学家弗雷德·桑格尔（Fred(Frederick) Sanger，1918年8月13日—2013年11月19日 ）,分别获得1958年和1980年诺贝尔化学奖。他是同一领域内两次获奖的第二人，更关键的是，两次获奖理由都可归结为：测序。

1958：弗雷德·桑格尔发明酶法测定人胰岛素序列，从而确定胰岛素的分子结构，开创了蛋白质测序的领域。

1980：弗雷德·桑格尔、沃尔特·吉尔伯特共同荣获诺贝尔化学奖。他们的贡献在于：分别使用不同的方法测定DNA的序列。Sanger法后来成为主流，并用于人类基因组计划（HGP）的测序。

内质网的形成？

内质网是由一系列膜系统和囊泡组成的细胞器，它的形成是通过内质网合成蛋白质的过程中，膜蛋白在核糖体上合成后，被翻译到内质网上，然后通过蛋白质翻译后修饰和折叠的过程，内质网逐渐形成。

这个过程中，内质网膜的蛋白质会逐渐积聚，形成连续的膜系统，并形成囊泡，这些囊泡可以运输蛋白质到其他细胞器或细胞外。内质网的形成对于细胞的正常功能和蛋白质合成起着重要的作用。

高中生物甲基化是什么？

是指从活性甲基化合物上将甲基催化转移到其他化合物的过程

可形成各种甲基化合物，或是对某些蛋白质或核酸等进行化学修饰形成甲基化产物。在生物系统内，甲基化是经酶催化的，这种甲基化涉及重金属修饰、基因表达的调控、蛋白质功能的调节以及核糖核酸加工。

类型

甲基化包括DNA甲基化和蛋白质甲基化。

（1）DNA甲基化：脊椎动物的DNA甲基化一般发生在CpG位点（胞嘧啶-磷酸-鸟嘌呤位点，即DNA序列中胞嘧啶后紧连鸟嘌呤的位点）。经DNA甲基转移酶催化胞嘧啶转化为5-甲基胞嘧啶。人类基因中约80%-90%的CpG位点已被甲基化，但是在某些特定区域，如富含胞嘧啶和鸟嘌呤的CpG岛则未被甲基化。这与包含所有广泛表达基因在内的56%的哺乳动物基因中的启动子有关。1%-2%的人类基因组是CpG群，并且CpG甲基化与转录活性成反比。

（2）蛋白质甲基化：蛋白质甲基化一般指精氨酸或赖氨酸在蛋白质序列中的甲基化。精氨酸可以被甲基化一次（称为一甲基精氨酸）或两次（精氨酸甲基转移酶（PRMTs）将两个甲基同时转移到精氨酸多肽末端的同一个氮原子上成为非对称性甲基精氨酸，或者在每个氮端各加一个甲基成为对称性二甲基精氨酸）赖氨酸经赖氨酸转移酶的催化可以甲基化一次、两次或三次。在组蛋白中，蛋白质甲基化是被研究最多的一类。在组蛋白转移酶的催化下，S-腺苷甲硫氨酸的甲基转移到组蛋白。某些组蛋白残基通过甲基化可以抑制或激活基因表达，从而形成为表观遗传。蛋白质甲基化是翻译后修饰的一种形式。

到此，以上就是小编对于蛋白质翻译后修饰的方式的问题就介绍到这了，希望介绍关于蛋白质翻译后修饰的方式的4点解答对大家有用。