酶的蛋白质工程，酶的蛋白质工程是如何进行的

大家好，今天小编关注到一个比较有意思的话题，就是关于酶的蛋白质工程的问题，于是小编就整理了5个相关介绍酶的蛋白质工程的解答，让我们一起看看吧。

为什么需要酶的固定化？

这样有利于重复使用酶催化反应。固定化酶的技术主要是根据酶催化反应的特点，反应前后量不变，这样就可以反复利用酶催化反应。

酶工程技术中，利用特殊化学材料把酶固定在网格中，可以不断催化物质分解。当然也可以通过固定化细胞，来固定一系列的酶。

酶是由氨基酸组成的吗？

不一定； 酶可能是核糖核苷酸,只是大部分酶是由氨基酸组成的(蛋白质）；

有少部分酶的化学本质是RNA,由核糖核苷酸构成。

根据酶的种类，有的是由200或300种氨基酸连接而成，有的还是非常大的高分子构造。

酶存在于所有活的动植物体内,是维持机体正常功能,修复组织等生命活动的一种必需物质。

大部分酶是蛋白质，这在几十年前的科学界也是定论，但后来的研究表明，不是所有的酶都是蛋白质，还有些是RNA等。叫作核酶，比若说核糖体中催化两个氨基酸脱水缩合的肽酰转移酶就是一种核酶。也有人在病毒中讲到过脱氧核酶。

酶的原理是什么？

酶就是起催化作用.和化学里的催化剂是一样的道理.它本身不参与反应,反应前后其本身没有任何变化.生物酶有,蛋白质类、固醇类、RNA类! 补充： 酶作用机理

1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 　酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。

2.张力作用（distortionorstrain） 底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。

3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis） 酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。

4.共价催化作用（covalentcatalysis） 某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。 例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+Hx慢 有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX快 EX+H2O→E桹H+HX快?

酶的组成？

单体酶具有一级、二级、三级结构。一级结构是指构成酶蛋白的氨基酸组成的一条长肽链或多肽链。二级结构是指肽链骨架相邻区段借助氢键等沿轴向方向建立的规则折叠片与螺旋。

三级结构指在二级结构基础上肽链进一步的折叠片与盘绕成二维空间结构，多肽链中原来相距较远的序列可以集中到一个区域内。此基础上，由几个到十数个亚基（或单体）组成的寡聚酶或生物大分子称为 酶的四级结构。酶的催化活性与酶的甲级结构密切相关。

最先确定酶的化学本质是蛋白质的科学家是谁？

　　最先确定酶的化学本质是蛋白质的科学家是萨姆纳　　詹姆斯·巴彻勒·萨姆纳（James Batcheller Sumner，1887年11月19日- 1955年8月12日），美国化学家，1946年获诺贝尔化学奖。　　20世纪20年代，萨姆纳相信酶是蛋白质 。他从1917年开始用刀豆粉为原料，分离提纯其中的脲酶（刀豆中脲酶多，易于测定）。1926年他成功地分离出一种脲酶活性很强的蛋白质。这是生物化学史上首次得到的结晶酶，也是首次直接证明酶是蛋白质，推动了酶学的发展。1937年他又得到了过氧化氢酶的结晶，还提纯了几种其他的酶。由于脲酶和其他酶的工作，他于1946年获得诺贝尔化学奖。

到此，以上就是小编对于酶的蛋白质工程的问题就介绍到这了，希望介绍关于酶的蛋白质工程的5点解答对大家有用。