蛋白质的协同效应，蛋白质的协同效应和别构效应

大家好，今天小编关注到一个比较有意思的话题，就是关于蛋白质的协同效应的问题，于是小编就整理了5个相关介绍蛋白质的协同效应的解答，让我们一起看看吧。

协同进化的蛋白之间的相互作用可以通过什么进行高通量预测和分析？

通常蛋白之间的相互作用通过“热区”的氨基酸残基所介导，在蛋白质二级结构单元中，α-螺旋组成了超过30%的蛋白结构域。而在蛋白-蛋白相互作用介面所涉及的α-螺旋多肽甚至超过了50%。因此α-螺旋在蛋白分子识别中至关重要。

模拟蛋白相互作用界面的关键氨基酸残基可以竞争性抑制原蛋白的相互作用，调控下游生物学效应。

通过化学手段稳定多肽α-螺旋构象，可以提高多肽的稳定性与靶点结合能力，为开发新一代针对胞内蛋白-蛋白相互作用的靶向分子提供研究基础。

蛋白质可以协同哪种营养？

大多数植物性食物中的不完全蛋白质可以与其他植物性食物结合,组成完全蛋白质。 将两种或两种以上蛋白质类食物混合食用,其中所含有的必需氨基酸取长补短,相互补充,达到较好的比例,从而提高蛋白质生物价的方式,称为蛋白质互补。

酶活力共价调节的基本原理？

变（别）构效应调节物或效应物与酶别构中心结合后,诱导或稳定酶分子的某一构象,使酶活性中心的催化作用受到调节,从而调节酶反应速率及代谢过程.又叫协同效应.2共价修饰通过在酶蛋白某些氨基酸残基上增、减基团的方法,调节酶的活性态与非活性态间的相互转化,从而调节酶的活性.是可逆的3酶原激活酶原从无活性酶转变成有活性酶,是不可逆共价修饰.（酶原：活性中心被掩埋在分子的内部或尚未形成,使底物不可接触,需要经过一定的剪切,使肽链重新盘绕方能暴露或形成活性中心的一类无活性酶的前体）

4酶分子的聚合和解聚大多数情况下,酶与一些小分子调节因子结合,从而引起酶的聚合和解聚,实现酶的活性与无活性态间的相互转化.是一种非共价结合.5抑制剂和激活剂酶活性受到多种离子和有机分子（大分子或小分子物质）的影响,尤其是特异的蛋白质激活剂和抑制剂在酶活性的调节中起重要作用

别构效应指的是什么？

别构效应，（allosteric effect），是某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。别构部位的概念是1963年由法国科学家J．莫诺等提出来的。影响蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应物。该物质作用于蛋白质的某些部位而发生的相互影响称为协同性。抑制蛋白质活力的现象称为负协同性，该物质称为负效应物。增加活力的现象称为正协同性，该物质称为正效应物。受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质，如果是酶，则称为别构酶。　　别构效应可分为同促效应和异促效应两类。相同配体（相同的结合部位）引起的反应称为同促效应，例如寡聚体酶或蛋白质（如血红蛋白）各亚基之间的协同作用即是同促效应。同促效应是同一种物质作用于不同亚基的相同部位而发生影响，因此是别构效应。不同配体（不同的结合部位）引起的反应称为异促效应，例如别构酶的别构结合部位和底物结合部位之间的反应即是异促效应。

怎样理解协同运输实际上是一类考ATP间接提供能量的主动运输方式？

高中生物有要求协同运输吗，说主动运输要消耗ATP是对的 协同运输（cotransport）是一类靠间接提供能量完成的主动运输方式。物质跨膜运动所需要的能量来自膜两侧离子的电化学浓度梯度，而维持这种电化学势的是钠钾泵或质子泵。动物细胞中常常利用膜两侧Na+浓度梯度来驱动，植物细胞和细菌常利用H+浓度梯度来驱动。根据物质运输方向与离子沿浓度梯度的转移方向，协同运输又可分为：同向协同（symport）与反向协同（antiport）。

1、同向协同 同向协同（symport）指物质运输方向与离子转移方向相同。如动物小肠细胞对葡萄糖的吸收就是伴随着Na+的进入，细胞内的Na+离子又被钠钾泵泵出细胞外，细胞内始终保持较低的钠离子浓度，形成电化学梯度。在某些细菌中，乳糖的吸收伴随着H+的进入，每转移一个H+吸收一个乳糖分子。

2、反向协同 反向协同（antiport）物质跨膜运动的方向与离子转移的方向相反，如动物细胞常通过Na+/H+反向协同运输的方式来转运H+以调节细胞内的PH值，即Na+的进入胞内伴随者H+的排出。此外质子泵可直接利用ATP运输H+来调节细胞PH值。 还有一种机制是Na+驱动的Cl--HCO3-交换，即Na+与HCO3-的进入伴随着Cl-和H+的外流，如红细胞膜上的带3蛋白。

到此，以上就是小编对于蛋白质的协同效应的问题就介绍到这了，希望介绍关于蛋白质的协同效应的5点解答对大家有用。